STRUCTURE DE LACHROMATINEI.
Publié le 22/05/2020
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1/5 www.mediprepa.comSTRUCTURE DE LA
CHROMATINE
I.
PROTEINES DE LA CHROMATINE
II.
NUCLEOSOME
III.
FIBRE DE 30 NM
IV.
DE LA CHROMATINE AU CHROMOSOME
V.
CENTROMERE ET TELOMERE
VI.
LÕHETEROCHROMATINE ET LÕEUCHROMATINE
I.
PROTEINES DE LA CHROMATINE.
A.
Les protines non histones (NHP).
Elles vont assurer une srie de fonctions, ce sont des facteurs protiques ncessaires :
- la transcription
- la rgulation de lÕexpression gnique
- la rplication.
Ce sont galement des topoisomrases (Cf chapitre ÒStructure de lÕADNÓ) ou des HMG (High
Mobility Group) 14 et 17 qui interviennent dans lÕorganisation chromatinienne et stabilisent la
structure en collier de perles.
CÕest un groupe trs htrogne de plusieurs milliers de cellules, celles-ci tant relativement faciles
extraire.
B.
Les histones.
Elles sont beaucoup plus abondantes N, et elles forment des units de rptition.
Caractristiques communes:
- petites protines de 110 250 acides amins
- ce sont la fois des protines basiques et riches en acides amins hydrophobes.
Les histones du noyau du nuclosome ont des structures diffrentes: H2A, H2B, H3, H4.
Elles sont en quantit gale et il y a, en masse, autant dÕhistones que dÕADN.
De plus, ce sont des
structures trs conserves au cours de lÕvolution.
Il existe aussi lÕhistone TH2B, qui, lors de lÕorganognse, facilite le relchement de la structure
nuclosomale.
Enfin, lÕhistone H1, moins abondante que les autres, possde un grand rle fonctionnel.
C.
Les modifications post-traductionnelles.
Ce sont des modifications trs importantes pour le fonctionnement de la chromatine.
1/ LÕactylation.LÕactylation est lÕintroduction dÕune fonction C-O-CH3 sur la fonction NH2 dÕun acide
amin.
Ce systme permet de diminuer le caractre basique de lÕhistone.
LÕactylation permet de relcher la structure.
N
2/ La phosphorylation.La phosphorylation se fait grce des kinases spcifiques dÕhistones.
Ce systme nÕintresse que les acides amins hydroxyls.
La phosphorylation va, au contraire, permettre de condenser la structure.
N.
»
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