Spé SVT 1ère Th1/1-A- Transmission, variation et expression du patrimoine génétique Chapitre 4 : Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques

« Spé SVT 1ère Th1/1-A- Transmission, variation et expression du patrimoine génétique Chapitre 4 : Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques Exercice type 2 : Pratique d’un raisonnement scientifique. Exercice n°12 p.97 – Un médicament contre le cancer Afin de proposer des solutions de traitements aux personnes atteintes de cancer, les chercheurs tentent de trouver de nouveaux médicaments.

Le taxol est une molécule issue des arbres du genre “ taxus” et utilisée dans ces médicaments.

Présente en faible quantité, les chercheurs la substitue par une autre molécule le XDT afin d’obtenir des plus grandes quantités de ces médicaments.

Le XDT subit une réaction chimique afin de devenir du taxol.

Cette réaction est dite enzymatique et s’effectue donc à l’aide d’une enzyme appelée ßxylosidase qui permet de catalyser la réaction.

Une version mutée de cette enzyme, l’enzyme Ep1, semblerait pourtant plus efficace que l’enzyme sauvage. Dans ce développement, nous verrons en quoi cette enzyme mutante est plus pertinente que l’enzyme sauvage pour la production de taxol. Dans un premier temps nous étudierons les caractéristiques et l’efficacité de ces deux enzymes.

Dans un second temps, nous émettrons une hypothèse sur cette différence d’efficacité et donnerons un exemple d’enzyme mutante plus efficace. Tout d’abord, nous remarquons des différences entre ces deux enzymes. En premier lieu, nous notons des résultats différents d’efficacité.

En effet, dans le premier document nous constatons une activité relative de l’enzyme sauvage inférieure à celle de l’enzyme mutante.

Bien que l’enzyme sauvage présente 100% d’activité relative, l’enzyme mutée, elle, dépasse les attendus avec 140,35%.

De plus, nous pouvons également observer que l’enzyme sauvage a une affinité pour son substrat de 1 UA, alors que l’enzyme mutante a une affinité de 3 UA avec ce même substrat.

L’enzyme EP1 est donc plus active et a une meilleure capacité à établir des liaisons faibles et donc à fixer une molécule de XDT, son substrat.

Enfin, nous remarquons une différence de phénotype moléculaire.

En effet, le document 2 nous apprend que l’enzyme mutante présente en position 91 un acide aminé acide aspartique (Asp 91) à la place d’un acide aminé sérine (Ser 91). Maintenant que nous connaissons les principales différences entre ces deux enzymes, nous pouvons à présent formuler.... »