Anticorps

« 1 / 2 26 juillet 1967 Série c-39 Fiche No 1894 Anticorps 1.

Le système de défense contre l'infection de l'organisme des vertébrés se mani­ feste lorsqu'une macromolécule étrangère ou antigène (par exemple les protéines de la membrane bactérienne) pénètre dans le courant sanguin.

La présence de ces anti­ gènes induit la formation d'anticorps par les globules blancs.

Les anticorps se combinent chimiquement avec les antigènes, et la combinaison, généralement inso­ luble, est détruite par des cellules spécialisées.

2.

L'aptitude des anticorps à exercer leur action de façon spécifique est remar­ quable.

Capables de reconnaître des macromolécules antigéniques parmi des macro­ molécules propres à l'organisme, ils possèdent en outre la faculté de distinguer d'Infimes différences de structures dans l'antigène.

Le chimiste allemand Landsteiner a montré que des anticorps de lapin peuvent distinguer deux protéines antigéniques possédant la même séquence d'amino-acides et différant seulement par la disposition dans l'espace· des atomes d'un groupement terminal (l'une comportant l'isomère droit, et l'autre l'isomère gauche, Image du droit dans un miroir).

3.

Compte tenu de l'immense variété possible des antigènes, il a été calculé que le nombre des anticorps différents que l'organisme humain doit pouvoir fabriquer est d'au moins un million.

Or les quelques types d'anticorps connus possèdent des carac­ téristiques physico-chimiques voisines (ce sont des protéines), et ne semblent différer que par leur aptitude à se combiner avec des antigènes différents.

Leur spécificité serait donc due à des différences de structure de la chaine protéique.

4.

Effectivement, l'analyse séquentielle montre que chaque type d'anticorps possède un enchaînement spécifique d'amino-acides.

La détermination des structures est toutefois difficile, car un anticorps est formé par l'association en parallèle de quatre chaines de protéines: deux chaînes courtes (200 amino-acides environ), liées à deux chaînes longues (450 à 700 amino-acides) par des atomes de soufre.

L'Immense variété des anticorps chez l'homme s'explique par le grand nombre de combinaisons possibles entre les deux types existants de chaînes courtes et les trois types de chaînes longues (dénommées gamma, mu et alpha) présents en réserve dans le sang.

Lors de l'invasion par antigène, l'organisme pulse dans cette réserve de protéines (dites globulines immunes) pour former l'anticorps adéquat.

5.

L'immense variété des structures des anticorps ainsi mise en évidence pose le problème de la localisation de l'Information génétique correspondante.

Les connais­ sances actuelles sur la synthèse des protéines semblent insuffisantes pour expliquer la variabilité des séquences d'amino-acides dans les anticorps.

6.

Dans une maladie appelée myélome, caractérisée par une prolifération des cel­ lules de la moelle osseuse, il apparaît dans le sang une grande quantité de macro­ molécules semblables aux globulines Immunes, mais toutes du même type et dénuées d'activité contre les antigènes.

Tout se passe comme s'il y avait une surproduction d'un seul type de globuline; il en résulte que la réserve à partir de laquelle sont formés les anticorps, au lieu d'être hétérogène comme dans un organisme normal, ne contient pratiquement qu'une seule sorte de protéine.

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